Das nicht-strukturelle Protein 13 (nsp13) von SARS-CoV-2 ist eine Helikase, die doppelsträngige RNA oder DNA mit einer 5'-3'-Polarität trennt, indem sie die Energie der Nucleotid-Hydrolyse nutzt. Eine grundlegende biochemische Charakterisierung von nsp13 hat gezeigt, dass es sowohl doppelsträngige DNA als auch RNA in 5'-3'-Richtung entwinden kann und alle Desoxyribonukleotid- und Ribonukleotid-Triphosphate hydrolysieren kann. Helikasen sind Motorproteine, die die aus der Nucleotid-Hydrolyse gewonnene Energie nutzen, um doppelsträngige Nukleinsäuren in zwei einzelsträngige Nukleinsäuren zu entwinden. Ursprünglich wurde angenommen, dass Helikasen nur molekulare Motoren sind, die Nukleinsäuren während der Replikation, Rekombination und DNA-Reparatur entwinden. Neuere Studien haben gezeigt, dass sie auch an anderen biologischen Prozessen beteiligt sind, einschließlich der Verdrängung von Proteinen von Nukleinsäuren, der Bewegung von Holliday-Junktionen, der Chromatin-Umgestaltung, der Katalyse von Konformationsänderungen der Nukleinsäuren und mehreren Aspekten des RNA-Stoffwechsels, einschließlich Transkription, mRNA-Spleißen, mRNA-Export, Translation, RNA-Stabilität und mitochondrialer Genexpression. Einige menschliche Krankheiten, einschließlich des Bloom-Syndroms, des Werner-Syndroms und des Xeroderma pigmentosum, sind mit Defekten in der Helikase-Funktion assoziiert.