Vimentin ist das häufigste Mitglied der Familie der Intermediärfilamente (IF) und eine der Hauptkomponenten der Zytoskelettstruktur. Es wird während der Zellentwicklung und -differenzierung in einer Vielzahl von meszendentalen Zellen und vom Mesoderm abgeleiteten Zelltypen exprimiert. Vimentin spielt eine wesentliche Rolle für die Integrität der Zellen und die Stabilität des Zytoskeletts. Die Reorganisation von Vimentin erfolgt, wie bei allen IF-Proteinen, während verschiedener Stadien des Zellzyklus und der Zellsignalisierung durch eine ortsspezifische Phosphorylierung (Serin- und Threoninreste). Insbesondere die p21-aktivierte Kinase (PAK) phosphoryliert an Ser25, Ser38, Ser50, Ser65 und Ser72, was zu einer spezifischen Reorganisation von Vimentin führt. Während der Zytokinese wird Vimentin durch Rho-Kinase (ROCK) und Aurora B durch Phosphorylierung an Ser38 und Ser72 reguliert. Außerdem spielt die von ROCK und Aurora B koordinierte, durch Plk1 induzierte Phosphorylierung an Ser82 eine wichtige Rolle bei der Segregation von Vimentin. Vimentin markiert mesenchymale Zellen. In Kombination mit einer Reihe von Antikörpern wird es zur Identifizierung von Tumoren mesenchymalen Ursprungs und malignen Melanomen verwendet. Außerdem ist Vimentin ein nützlicher Kontrollmarker für die ordnungsgemäße Gewebeverarbeitung.