Glycophorin A, auch bekannt als CD235a oder Erythrozytenmarker, ist das wichtigste intrinsische Membranprotein der Erythrozyten. Das N-terminale glykosylierte Segment, das außerhalb der Erythrozytenmembran liegt, hat MN-Blutgruppenrezeptoren. Es ist wichtig für die Funktion von SLC4A1 und erforderlich für die hohe Aktivität von SLC4A1. Glycophorin A könnte an der Translokation von SLC4A1 zur Plasmamembran beteiligt sein. Es ist ein Rezeptor für das Influenzavirus und das Erythrozyten-bindende Antigen 175 (EBA-175) von Plasmodium falciparum; die Bindung von EBA-175 ist abhängig von den Sialinsäureresten der O-gebundenen Glykane. Glycophorin A wird ausschließlich auf erythroiden Zellen und deren Vorläufern exprimiert. Es ist ein nützlicher Marker für die Identifizierung der erythroiden Differenzierung bei hämatopoetischen Malignomen.